1、别构效应又称为变构效应，是寡聚蛋白与配基结合改变蛋白质的构象，导致蛋白质生物活性改变的现象. 别构效应（allosteric effect）某种不直接涉及蛋白质活性的物质，结合于蛋白质活性部位以外的其他部位（别构部位），引起蛋白质分子的构象变化，而导致蛋白质活性改变的现象。

2、别构部位的概念是1963年由法国科学家J．莫诺等提出来的。

3、影响蛋白质活性的物质称为别构配体或别构效应物。

4、该物质作用于蛋白质的某些部位而发生的相互影响称为协同性。

5、抑制蛋白质活力的现象称为负协同性，该物质称为负效应物。

6、增加活力的现象称为正协同性，该物质称为正效应物。

7、受别构效应调节的蛋白质称为别构蛋白质，如果是酶，则称为别构酶在血红蛋白与氧结合的过程中，首先一个氧分子与血红蛋白四个亚基中的一个结合，与氧结合之后的珠蛋白结构发生变化，造成整个血红蛋白结构的变化，这种变化使得第二个氧分子相比于第一个氧分子更容易寻找血红蛋白的另一个亚基结合，而它的结合会进一步促进第三个氧分子的结合，以此类推直到构成血红蛋白的四个亚基分别与四个氧分子结合。

8、而在组织内释放氧的过程也是这样，一个氧分子的离去会***另一个的离去，直到完全释放所有的氧分子，这种有趣的现象称为协同效应。